トレオニンアルドラーゼ

トレオニンアルドラーゼ(Threonine aldolase、EC 4.1.2.5)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。

L-トレオニン${\displaystyle \rightleftharpoons }$グリシン アセトアルデヒド

従って、この酵素の基質はL-トレオニンのみ、生成物はグリシンとアセトアルデヒドの2つである。

この酵素はリアーゼ、特に炭素-炭素結合を切断するアルデヒドリアーゼに分類される。系統名は、L-トレオニン アセトアルデヒドリアーゼ (グリシン酸形成)(L-threonine acetaldehyde-lyase (glycine-forming))である。この酵素は、グリシン、セリン、トレオニンの代謝に関与している。補因子としてピリドキサールリン酸を必要とする。

構造

2007年末時点で、5つの構造が解かれている。蛋白質構造データバンクのコードは、1JG8、1LW4、1LW5、1M6S及び1SVVである。

ヒトとマウスでの存在

この酵素は、マウス中で合成され、機能を持っている。

ヒトもこの酵素をコードする遺伝子の残骸(GLY1)を持っているが、過去の変異によって損傷し、不活性である。ヒトの遺伝子では2つの1ヌクレオチドが欠落し、フレームシフトと未成熟な終止コドンを生じている。また、他に保存性の高い領域でも変異が起こっているため、コードされたタンパク質が生成したとしても機能はしない。ヒトの遺伝子はRNAに転写もされない。

出典

• Bell SC and Turner JM (1973). “Bacterial threonine aldolase and serine hydroxymethyltransferase enzyme”. Biochem. Soc. Trans. 1: 678–681. 
• KARASEK MA, GREENBERG DM (1957). “Studies on the properties of threonine aldolases”. J. Biol. Chem. 227 (1): 191–205. PMID 13449064. 
• Kumagai H, Nagate T, Yoshida H, Yamada H (1972). “Threonine aldolase from Candida humicola. II. Purification, crystallization and properties”. Biochim. Biophys. Acta. 258 (3): 779–90. doi:10.1016/0005-2744(72)90179-9. PMID 5017702.